Ильдербаев О.З., Раисов Т.К., Акишпаева О.Т.

Семипалатинская государственная медицинская академия, Семей, Казахстан ОЦЕНКА ДЕЙСТВИЯ СУБЛЕТАЛЬНОЙ γ-РАДИАЦИИ В ОТДАЛЕННОМ ПЕРИОДЕ В СОЧЕТАНИИ С ЦЕМЕНТНОЙ ПЫЛЬЮ НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ПУРИНОВОГО ОБМЕНА

 

Введение. Нарушения основных биохимических процессов могут усиливаться в результате развития в ядре и цитоплазме вторичных процессов в ранние сроки после облучения. Изменение проницаемости мембран, происходящее после облучения, может, повлечь за собой обеднение ядра ионами металлов или некоторыми важными метаболитами. Этот процесс может привести к выходу в цитоплазму самых разнообразных ферментов. Регуляция обменных процессов после облучения нарушается не только на молекулярном, но и на структурном уровне. Развиваясь, суммируясь и взаимно влияя друг на друга, эти процессы вызывают изменения в разных тканях. Это, в свою очередь, обусловливает возникновение межтканевых и межсистемных повреждений в организме, выражением которых и являются разнообразные нарушения обмена веществ [1]. Изменения метаболизма пуриновых нуклеотидов в иммунокомпетентных клетках детерминируют состояние их функциональной активности [2]. При этом исследования ферментов пуринового обмена открывают новые возможности биохимического подхода к коррекции больных с дефицитом ферментов, чему будет способствовать изучение их функционирования на молекулярном уровне после пыле-радиационного поражения организма. Показано, что при действии ионизирующего излучения пуриновое обеспечение физиологических функций организма является неодинаковым [3,4]. Изучение активности ферментов метаболизма пуриновых нуклеотидов при комбинированном воздействий на организм ионизирующего излучения  и пылевого фактора представляет большой интерес. Так как исследований в данном направлении в доступной литературе нами не обнаружено.

Поэтому главной целью нашей работы было изучение влияния комбинированного воздействия гамма-облучения в дозе 6 Гр в отдаленном периоде и цементной пыли на активность ферментов метаболизма пуриновых нуклеотидов 5-нуклеотидаза, аденозиндезаминаза (АДА), аденилатдезаминаза (АМФ-аза) в различных органах и тканях в эксперименте.

Материал и методы. Для реализации поставленной цели были выполнены 3 серии опытов на 45 беспородных белых крысах самцах весом 180±20 г. I группа – интактные (n=10), II группа – затравленные цементной пылью (n=15) и III группа – облученные+затравленные цементной пылью (n=15). Животных III группы облучали однократно за 90 суток до исследования на радиотерапевтической установке Агат-РМ  60Сo в дозе 6 Гр.  Отдаленные последствия ионизирующего облучения исследовали через 90 дней после облучения.   Для воспроизведения экспериментального силикатоза подопытным крысам в легкие (интратрахеально) вводилась цементная пыль методом Е.Н. Городецкой, в модификации В.И. Парашиной [5].

Животных забивали путем неполной декапитации через два месяца после интратрахеального введения. Для исследования выделяли лимфоциты из периферической крови (лимфолизат) и готовили гомогенаты из печени, селезенки, тимуса, лимфатических узлов тонкого кишечника и надпочечников. У всех животных определяли 5-нуклеотидазы, аденозиндезаминазы и АМФ-дезаминазы. Активность 5-нуклеотидазы определяли по методу И.Д. Мансурова, Р.З. Стокмана [6], аденозиндезаминазы и АМФ-дезаминазы проводили методом, разработанным Тапбергеновым С.О. [7].

Результаты обрабатывались методами вариационной статистики с вычислением критериев t-Стьюдента.

Результаты и обсуждение. Результаты исследования показали, что активность 5-нуклеотидазы в селезенке у запыленных животных, по сравнению с контрольной группой, снижена с 0,470±0,028 до 0,099±0,005 нмоль/с на мг белка (р<0,001), у крыс подвергавшихся пыле-радиационному фактору до 0,036±0,007 нмоль/с на мг белка (р<0,001). Активность этого фермента  у животных III группы в сравнении со II группой снизилась на 63,6% (р<0,01). Активность аденозиндезаминазы в селезенке у контрольных животных регистрировалась в пределах 1,520±0,080 нмоль/с на мг белка, тогда как у животных II группы находилась в пределах 1,059±0,090 нмоль/с на мг белка (р<0,05), снижена на 30,3% сравниваемого показателя. Показатель активности фермента у III группы животных, имеет тенденцию к снижению от показателя контрольной группы (р>0,05).  У животных после запыления цементной пылью уровень АМФ-азы оставался без изменении, а у животных после комбинированного воздействия активность  достоверно повышается с 0,395±0,085 до 0,847±0,068 нмоль/с на мг белка (р<0,01).

Таким образом, после затравки пылью, а также при комбинированном воздействии радиации и цементной пыли наблюдалось снижение уровня контроля по активности 5’-нуклеотидазы и АДА. Снижение уровня контроля по активности 5’-нуклеотидазы и  АДА, свидетельствует о преобладании распада АМФ путем дезаминирования. Большое значение для функционирования лимфоцитов имеет 5-нуклеотидаза, локализованная в мембране клеток, обеспечивающая поступление аденозина из внеклеточной среды. Она является маркерным ферментом плазматической мембраны, при снижении ее активности аденозин поступает в недостаточном количестве, что приводит к истощению энергетических ресурсов клетки. Имеются сведения, что врожденная недостаточность 5-нуклеотидазы связана с отсутствием зрелых В-лимфоцитов и низким уровнем сывороточных иммуноглобулинов [8].

Как показали результаты нашего исследования, со стороны пуринового обмена в тимусе при пылевом и пыле-радиационном факторе воздействия активность всех изучаемых ферментов была достоверно выше по сравнению с показателем интактной группой. При комбинированном воздействии активность ферментов 5-нуклеотидазы, аденозиндезаминазы и АМФ-азы в тимусе  по сравнению с контрольной группой возросла в 1,3 раза (р<0,05), в 1,6 раза (р<0,001) и в 1,7 раза (р<0,001), соответственно. Такая же картина отмечена и в лимфолизатах. При комбинированном воздействии активность ферментов 5-нуклеотидазы, аденозиндезаминазы и АМФ-азы в лимфолизате  по сравнению с контрольной группой возросла с 0,012±0,003 нмоль/с на мг белка до 0,027±0,001 нмоль/с на мг белка (р<0,01), с 0,015±0,003 нмоль/с на мг белка до 0,031±0,002 нмоль/с на мг белка (р<0,01) и с 0,006±0,0008 нмоль/с на мг белка до 0,018±0,001 нмоль/с на мг белка (р<0,001), соответственно.              Тимус и лимфоциты периферической крови на комбинированное действие пыле-радиационного фактора отвечают значительным усилением процессов анаболизма и катаболизма, что может указывать на вторичный характер обнаруженных изменений.

При комбинированном воздействии радиации в отдаленном периоде и цементной пыли в лимфатических узлах уровень АМФ-азы повышается с 0,149±0,006 до 0,544±0,075 нмоль/с на мг белка (р<0,001), а со стороны активности АДА и 5-нуклеотидазы отмечено не достоверное отклонение в сторону повышения (р>0,05).

Как показали исследования при воздействии пыли активность АМФ-азы в печени повышена в 13,7 раза (р<0,001), а при комбинированном воздействии увеличивается с 0,020±0,003 до 0,438±0,038 нмоль/с на мг белка (р<0,001), 5-нуклеотидазы при воздействии пыли   увеличивается на 66,3% (р<0,001), при комбинированном воздействии отмечена тенденция к снижению. Активность аденозиндезаминазы увеличивается во II группе с 0,175±0,035 до 0,634±0,026 нмоль/с на мг белка (р<0,001),  в III группе -  до 0,598±0,066 нмоль/с на мг белка (р<0,001).

Активность ферментов 5-нуклеотидазы  и АМФ-дезаминазы в надпочечниках у животных, подвергавшихся пылерадиационному воздействию, достоверно превышала аналогичные данные контрольной группы. Активность 5-нуклеотидазы  в III группе достигала 0,177±0,032 нмоль/с на мг белка, тогда как в контрольной группе она соответствовала 0,048±0,005 нмоль/с на мг белка (р<0,01), активность АМФ-дезаминазы в III группе – 0,186±0,021 нмоль/с на мг белка, в контрольной группе 0,064±0,006 нмоль/с на мг белка (р<0,001), тогда как активность аденозиндезаминазы снижалась  почти в два раза  (р<0,05). У животных II группы активность аденозиндезаминазы, 5-нуклеотидазы и АМФ-азы по сравнению с контрольной группой возросла с 0,818±0,084 нмоль/с на мг белка до 1,533±0,086 нмоль/с на мг белка (р<0,001), с 0,048±0,005 нмоль/с на мг белка до 0,205±0,029 нмоль/с на мг белка (р<0,001) и с 0,064±0,006 нмоль/с на мг белка до 0,356±0,020 нмоль/с на мг белка (р<0,01), соответственно. Указанные изменения в определенной мере связаны с нейрогуморальными механизмами в облученном организме, в частности, с реакцией гипоталамо-гипофиз-адреналовой системой на действие пылерадиационного фактора. Известно, что надпочечники играют ведущую роль в реализации неспецифических реакций организма при действии раздражителей посредством выброса катехоламинов и глюкокортикоидов. Активация обменных процессов в надпочечниках после пылевого и комбинированного воздействия, участвующего в регуляции пуриновых нуклеотидов и энергообеспечении органа, вероятно, способствует увеличению продукции гормонов. Важным аспектом обмена нуклеотидов в облученном организме является усиление их катаболизма. Лучевое изменение и разобщение окислительного фосфорилирования в исследуемых органах является результатом непосредственного воздействия радиации на структуру и функцию органелл клетки.

Можно констатировать, что комбинированное воздействие радиации и цементной пыли вызывает достаточные изменения уровней ферментов пуринового обмена, что характеризует напряжение адаптационно-компенсаторных механизмов организма на воздействие изученного пыле-радиационного фактора. По результатам исследования можно предположить, что в отдаленном периоде, после комбинированного воздействия ионизирующей радиации и цементной пыли, происходит некоторая  активация  катаболитических процессов, что позволяет предположить возможность репарации обменных процессов, за счет компенсаторных возможностей организма.

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1.Ярмоненко С.П., Вайнсон А.А. Радиобиология человека и животных. – М.: Высш. шк., 2004, 549с.

2.Л.Йегера. Клиническая иммунология и аллергология: в 3 т. //Пер. с нем. под ред… Р.В. Петрова. – М., 1990.

3.Жетписбаев Б.А., Жакиянова Ж.О. // Вестник НЯЦ РК, 2004, № 4, С. 56–57.

4.Жетписбаев Б.А., Хамитова Л.К. Иммунные дисфункции облученного организма. Алматы, 2000, 215 с.

5.Гадаскина И.Д. Методы изучения экспериментальных пневмокониозов. // В кн.: Воспроизведение заболеваний у животных для экспериментально-терапевтических исследований. – Л., 1954, 391с.

6.Мансуров И.Д., Стокман Р.З. // Лаб. дело, 1973, № 4, С.228–229.

7.Тапбергенов Т.С., Тапбергенов С.О. Современные основы энзимной диагностики. Руководство для врачей: Семипалатинск, 2001, 34с.

8.Николаенко Ю.И., Синянченко О.В. и соавт. //Иммунология, 1988, № 1, С.19-23.