ЛЕКТИНЫ РАСТИТЕЛЬНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ

КАК РЕГУЛЯТОРЫ ЖИРОВОГО ОБМЕНА

Н.А. Шмалько

ФБГОУ ВПО «Кубанский государственный технологический университет»,

Краснодар, Россия, na-shmalko@rambler.ru

 

Ожирение – одно из наиболее распространенных хронических заболеваний, характеризующееся избыточным накоплением жировой ткани в организме (ИМТ ≥ 30 кг/м2, классификация ВОЗ 1998 г.) и нарушением ее функциональной активности. ИМТ – индекс массы тела (индекс Кеттле, ВОЗ, 1997 г.), определяемый как отношение массы тела к квадрату длины тела. Термин «ожирение» используют в том случае, когда избыток жировой массы на 15,0 % превышает идеальный или на 10,0 % - максимально допустимый вес тела. Общепринято, что ожирение является следствием либо увеличения объема жировых клеток из-за повышенного накопления в них липидов, либо обусловлено усиленным образованием жировых клеток [1].

Помимо физического и психологического дискомфорта, ожирение часто способствует к ограничению или к полной утрате трудоспособности, предрасполагая к развитию сердечнососудистых заболеваний, сахарного диабета типа 2, некоторых респираторных, желудочно-кишечных заболеваний, заболеваний опорно-двигательного аппарата, изменениям в репродуктивной системе, новообразований различной локализации, сенильной деменции, желчекаменной и других болезней [2].

Объем жировой ткани в здоровом организме является достаточно постоянным, что связано с функционированием разнообразных механизмов поддержания жирового, углеводного и энергетического гомеостаза, при этом адипоциты (жировые клетки) рассматривают как ведущие регуляторы энергетического баланса [3]. Всего в жировой ткани образуется около 50 различных адипоцитокинов, участвующих в регуляции эндокринных функций (лептин, половые гормоны, клеточные факторы роста), иммунитета (гаптоглобулин, С-реактивный белок, комплемент), состояния сердечнососудистой системы (ангиотен-зиноген, эндотелиальный фактор роста), в том числе противовоспалительный цитокинин − антагонист рецептора интерлейкина-1 альфа-IL-1Rα) [4].

При ожирении происходит как гипертрофия жировых клеток, так и увеличение количества адипоцитов. Липидный обмен больных с ожирением характеризуется повышенным уровнем в сыворотке крови липопротеидов очень низкой плотности и триглицеридов, транспортной формой которых они являются. При первичном ожирении помимо липидного обмена имеются нарушения и углеводного (базальная гипергликемия, гиперинсулия, уменьшение соотношения глюкоза/инсулин) и гемореологии (повышение вязкости крови, агрегации тромбоцитов, уровня фибриногена) [5].

Сам механизм развития и протекания первичного ожирения до настоящего времени до конца не раскрыт. Общепринятой точкой зрения является признание ожирения как полиэтиопатогенетического заболевания, в основе которого лежит комплекс генетических, метаболических, гуморальных, поведенческих и психологических факторов. В числе факторов риска ожирения, связанных с неполноценностью рационов питания, указывают дисбаланс эндогенной продукции веществ, регулирующих липидный обмен, повышенное количество в составе пищи жиров и легко усвояемых углеводов, дефицит, избыток и/или несбалансированность разнообразных микронутриентов, участвующих в поддержании липидного и энергетического гомеостаза и др.

Регуляторами жирового обмена могут быть моноамины и пептиды, участвующие в синтезе нейропептидов и гормонов, оказывающих орексигенные и анорексигенные эффекты, обеспечивающие баланс между чувством голода и насыщения [6], ненасыщенные жирные кислоты, стимулирующие активность PPAR-белков, приводящих к подавлению макрофагальной активности и торможению прооксидантных реакций, связанных с холестерином, синтезом эйкозаноидов и метаболизмом жиров в целом [7]. 

Отдельную роль в развитии ожирения отводят пищевым лектинам, относящимся к группе гетерогенных белков, объединенных с учетом их свойства идентифицировать и связывать моносахариды (маннозу, глюкозу, галактозу) или углеводную часть гликоконьюгатов [10]. По структурной гомологии различают 10 семейств лектинов, включая кальцийзависимые лектины С-типа, лектины S-типа (галектины), Р-типа и др., все в совокупности обеспечивающие широкие возможности связывания. Сродство к отдельным сахаридным лигандам обычно низкое, более высокое сродство отмечается при наличии нескольких участков связывания, этот феномен называется кластерным эффектом. Например, лектины С-типа участвуют в адгезии клетки к клетке, распознавании образов и захвате антигена для представления главному комплексу гистосовместимости [11].

Большинство поступающих в кишечный тракт пищевых лектинов устойчиво к разрушению пищеварительными ферментами. В силу этого они способны взаимодействовать с поверхностными структурами кишечной стенки, а также микрофлорой, присутствующей в просвете пищеварительного тракта. Транспортируясь через слизистую в системный кровоток и попадая в различные органы и ткани, они способны воздействовать на секрецию гормонов, нейротрансмиттеров, их активность и метаболизм. Образуя обратимые комплексы с углеводными компонентами поверхностных структур клеток, содержащими гликозильные группы, их мембран, различных ферментов, гормонов, других тканевых природных гликонъюгантов, лектины, таким образом, способны модифицировать любые функции, связанные с активностью присутствующих в организме гликолипидов, в том числе изменять метаболизм жиров и углеводов [8].

Имеются указания, что некоторые растительные лектины, в частности, агглютин зародышей пшеницы, лектин пшеницы, конкаваналин А и другие, могут, с одной стороны, индуцировать секрецию инсулина клетками островков Лангерганса поджелудочной железы, а с другой, связываться с инсулиновыми рецепторами, имитируя влияние этого гормона на жировые клетки. Инсулин, взаимодействуя с жировыми клетками, ингибирует их способность метаболизировать жир, в результате чего адипоциты вместо разрушения приступают к его активному накоплению.

Так, пищевые лектины, обладающие инсулиноподобным эффектом, попав в кровоток и далее в β-клетки поджелудочной железы и адипоциты, присоединяются к рецепторам инсулина, сигнализируя им о синтезе инсулина и о прекращении расщепления жира. Лектины, связывающиеся с маннозой или N-ацетилглюкозамином, в большей степени способствуют накоплению жира и замедлению его метаболизации, чем лектины, которые прикрепляясь к фруктозе, лишь замедляют процессы расщепления жира [9].

С другой стороны, некоторые пищевые лектины, например идентифицируемые в зерне амаранта (Т-антиген), обладают дополнительным физиологическим действием, например, проявляют гемаглютинирующую активность к клеткам крови человека группы А (II) и специфичность к клеткам СD4 (+), что позволяет их использовать при обнаружении колоний раковых клеток на слизистой кишечника. Агглютинация происходит путем взаимодействия лектинов с углеводными компонентами поверхности клеток [12,13].

Большинство из лектинов в той или иной степени обладает выраженным аллергическим действием, которое снижается вследствие их денатурации в ходе тепловой обработки растительного сырья. Наряду с этим, регулирующим фактором степени всасывания лектинов в кишечнике может служит специфичная к нему облигатная и транзиторная микрофлора. Известно, что лектины и лектиноподобные вещества бифидобактерий и лактобацилл обеспечивают адгезивный эффект последних (В.М. Лахтин, и соавт., 2006), при этом являясь частью структуры клеток бифидобактерий и лактобацилл, лектиноподобные структуры способны вызывать агрегацию данных бактерий с другими микроорганизмами. В реализации адгезивных способностей нормофлоры играет роль наличие поверхностного слоя белков – SLP (surface layer protein), максимальная экспрессия которого на поверхности лактобацилл наиболее выражена в период экспоненциального роста бактерий (H. Engelhardt еt al., 1998) [14]. Предполагают, что в таких взаимодействиях важную роль может играть межвидовой информационный обмен микробных клеток «quorum sesing» - система, выявленная у бацилл и молочнокислых бактерий, регулирующая процессы, связанные с компетентностью клеток при трансформации, продукции бактериоционов и т.д. Сигнальные молекулы, участвующие в реализации этой системы, представляют собой посттрансляционные модифицирующие пептиды. В регуляции гомеостаза организма человека также выявляют обмен информации (cross-talk) между микробными клетками и клетками хозяина, в котором обитают симбиотические и иные микроорганизмы [15]. Поэтому очевидно, что в состав пищевого продукта, содержащего лектины растительного происхождения целесообразно в качестве транзиторной микрофлоры включать живые культуры бифидобактерий и лактобацилл, обеспечивая заданный симбиотический эффект.

Таким образом, учитывая физиологические функции лектинов растительного происхождения целесообразным, представляется на их основе осуществить проектирование сбалансированных пищевых составов, отличающихся специфичностью к опухолевым факторам и участвующих в регуляции жирового обмена.   

 

Список использованных источников

1.             Ангелина М.А. Ожирение. Метаболический синдром / Ред. Г.Е. Ройтер. – М.: МЕДпресс-информ, 2007. – С. 83-102.

2.             Мкртумян А.М. Ожирение и сахарный диабет // Ожирение / Ред. И.И. Дедов, Г.А. Мельниченко. – М.: Медицинское информационное агентство, 2006. – С. 79-103.

3.             Rosen E.D., Spiegelman B.M. Adipocytes as regulators of energy balance and glucose homeostasis // Nature, 2006. – V. 444. – P. 847-853.

4.             Шендеров Б.А. Функциональное питание и его роль в профилактике метаболического синдрома. – М.: ДеЛи принт, 2008. – 319 с.

5.             Гинзбург М.М., Козупица Г.С., Крюков Г.С. Ожирение. Влияние на развитие метаболического синдрома. Профилактика и лечение. – Самара: Парус, 2000. – 160 с.

6.             Faipoux R., Tome D., Bensaid A. et al. Yeast Proteins Enhance Satiety in Rats // J. Nutr., 2006. – V.136. – № 9. – P. 2350-2356.

7.             Sampath H., Ntambi J.V. Polyunsaturated fatty acid regulation of genes of lipid metabolism // Ann. Rev. Nutr., 2005. – V.25. – P. 317-340.

8.             Шендеров Б.А. Лахтин В.М. Лектины – новая потенциальная категория физиологически активных функциональных пищевых ингредиентов // Вестник восстановительной медицины, 2004. – № 1. – С. 33-38.

9.             Фитолектины /В.Ф. Корсун, В.М. Лахтин, Е.В. Корсун, А. Мицконас. – М.: Практическая медицина, 2007. – 288 с.

10.         Ямалеева А.А. Лектины растений и их биологическая роль: дисс. на соис. уч. степ. д.б.н. – Уфа, 2001. – 349 с.

11.         Power L. Dietary Lectins: Blood Types & Food Allergies. – Режим доступа: http://www.biotype.net/diets/Lectin.pdf.

12.         Wright S.K. New folds of plant lectins // Curr. opinion in struct. bioil., 1997. – Vol.7.Iss.5. – P. 631-636.

13.         Use of the Lectin from Amaranthus caudatus as a Histochemical Probe of Proliferating Colonic Epithelial Cells / C.R. Boland, Y-F. Chen, S.J. Rinderle, J.H. Resau, G.D. Luk, H.T. Lynch, I.J. Goldstein // Cancer Res., 1991. Vol.15. – P. 51-65.

14.         Скрыпник И.Н. Функциональная роль микробиоты кишечника и дифференцированные подходы к коррекции нарушений микробиоценоза // Здоровье Украины, 2009. – № 6/1. – С. 51-53.

15.         Heidt P.J., Rusch V., van der Waaij D.V. Midtvedt T. (eds). Host microflora cross talk // Old Herborn University Seminar. Germany, 2003. – № 16.