Аспирантка Канюка Е.Ю.

Институт свиноводства и агропромышленного производства Национальной академии аграрных наук Украины

Активность цитохромоксидазы в разных мышцах свиней

Цитохромоксидаза (цитохром с:О₂ – оксидоредуктаза, К.Ф. 1.9.3.1) относится к классу оксидоредуктаз, катализирует реакции восстановления кислорода до воды, осуществляя 4 одноэлектронных переноса от цитохрома с на молекулярный кислород. Фермент локализуется на внутренней мембране митохондрий, служит основным потребителем кислорода в клетках живых организмов, используя его в качестве субстрата. В структуру цитохромоксидазы входят два гема (а и а₃) и два иона меди в составе трёх гидрофобных больших субъединиц (кодируются митохондриальным геномом), есть 9 небольших регуляторных субъединиц (кодируются в ДНК ядра), а также 20–30% липидных компонентов. Действие фермента (как терминальной оксидазы электронно-транспортной цепи митохондрий) связано с созданием электрохимического градиента протонов для инициирования реакции синтеза АТФ. В целом цитохромоксидаза функционирует как протонный насос, обеспечивающий при переносе одного электрона транспорт двух протонов, один из которых используется в а₃Сu-центре. В этом центре происходит восстановление молекулы кислорода до воды, тогда как второй протон переносится через мембрану. В литературе нами не обнаружено данных об активности цитохромоксидазы в разных мышцах свиней [1; 2; Internet].

Нами была проанализирована активность цитохромоксидазы в 6 разных мышцах свиней (n=10) (табл. 1). Исследование проводили на животных породы ландрас (n=5) и крупная белая (n=5), массой 96 – 112 кг, средняя – 105 кг, возраст 6 месяцев .

Определение цитохромоксидазы проводили по методике предложенной W.Straus [3]. Полученные результаты были обработаны методами математической статистики. Критерий Манна–Уитни не дал значимых различий между группами одноименных мышц данных пород. Поэтому мы считаем, что породы мясного направления продуктивности не оказывают существенного влияния на уровень фермента. Так же нами было проанализировано влияние веса (в данном диапазоне величин), что так же не дало значимых различий. Данные свели в обобщенную таблицу 2.

Таблица 1.

Исследуемые мышцы свиней.

Отдел туши	Название мышц	Функция
Окорок	Полуперепончатая мышца	Разгибает тазобедренный сустав
Длиннейшая мышца спины	Длиннейшая мышца спины	Мощный разгибатель спины и шеи
Шея	Полуостистая мышца головы	При двустороннем действии приподнимает шею и голову, при одностороннем - поворачивает их в свою сторону
Грудинка	Прямая брюшная	Поддерживает брюшные органы, фиксирует позвоночник
Диафрагма	Диафрагма реберная часть	Мощный инспиратор
Спина	Трапециеобразная мышца спинная часть	Возвращает лопатку, фиксирует на туловище

Таблица 2.

Активность цитохромоксидазы в разных мышцах свиней (индофенольные единицы).

Отдел туши	Среднее значение ± стандартное отклонение (М ± S)	Доверительный интервал (р≤0,05)	Коэффициент вариации
Окорок	0,213 ± 0,053	0,160 - 0,266	1,01
Длиннейшая мышца спины	0,094 ± 0,018	0,076 - 0,112	0,31
Шея	1,029 ± 0,325	0,704 - 1,354	9,20
Грудинка	0,376 ± 0,072	0,304 - 0,447	1,23
Диафрагма	0,823 ± 0,179	0,644 - 1,001	1,65
Спина	0,917 ± 0,181	0,735 - 1,098	2,55

Ошибка среднего арифметического (m) находилась в пределах 11-16%.

Активность цитохромоксидазы в разных мышцах животных различна. Наибольший уровень имеют мышцы шеи и спины (соответственно 1,029 и 0,917 индофенольных единиц), наименьший – длиннейшая мышца спины 0,094 индоф. ед. В отношении активности фермента к последней мышце в мышечной ткани окорока уровень цитохромоксидазы выше в 2,26 раза, шеи – в 10,95 раза, грудинки – 4, диафрагмы – 8,75 и спины – 9,75 раза.

Нами установлены интервалы величины цитохромоксидазы при которых 95% показателей исследуемых образцов будут находиться в данных пределах.

Коэффициент вариации исследуемого фермента лежит в пределах 0,31 – 9,20, что свидетельствует об однородности признака и его малой вариабельности.

Нами были оценены по критерию Манна – Уитни различия между разными мышцами по уровню активности цитохромоксидазы. Сравниваемые вариационные ряды практически во всех случаях различны при уровне статистической значимости р≤0,01. Различие между величинами фермента мышечной ткани диафрагмы и шеи было при уровне р≤0,05, а различия показателей шеи и спины, диафрагмы и спины были не значимы.

Из выше изложенного следует вывод, что активность цитохромоксидазы увеличивается в мышцах в следующем порядке: длиннейшая мышца спины→окорок→грудинка→диафрагма→спина→шея. Для каждой мышцы характерен определенный уровень активности цитохромоксидазы. Факторы исследуемых пород и массы животного не влияют на активность фермента.

Литература:

1. Дементьев А. В. Использование молекулярных тестов в разведении животных // Успехи современного естествознания. – 2003. – №5. – С.37-39.

2. Рогожин В. В. Биохимия мышц и мяса: Учеб. пос./ В. Рогожин. – СПб: ГИОРД, 2006. – С. 95 – 96.

3. Straus W. Colorimetric microdetermination of cytochrom oxydase // The Journal of Biological Chemistry. -1954. -V.207,N2. -P.733-743.